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name: Alpha Helix Secondary Structure Analysis
description: 判断多肽链局部片段是否符合α-螺旋二级结构的几何与氢键特征，适用于球状蛋白质、纤维状蛋白质（如角蛋白、肌球蛋白）或多肽链局部构象分析。当用户需要验证某段氨基酸序列是否形成α-螺旋、解释其稳定性或辅助蛋白质结构预测（如X射线晶体学或NMR解析）时使用此技能。
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# Alpha Helix Secondary Structure Analysis

## When to Use
- 分析蛋白质结构模型中的局部构象是否为α-螺旋
- 验证实验数据（如CD光谱、NMR化学位移）是否支持α-螺旋存在
- 预测突变（如引入Pro或Gly）对螺旋稳定性的影响
- 设计具有两亲性α-螺旋的功能肽段

## How to Execute

1. **确认基本几何参数**：
   - 检查是否为右手螺旋
   - 每圈应含3.6个氨基酸残基
   - 螺距应为0.54 nm，每个残基沿轴上升约0.15 nm

2. **验证氢键模式**：
   - 确认第n位残基的N—H与第n+4位残基的C=O形成氢键
   - 氢键方向应大致平行于螺旋轴

3. **检查二面角**：
   - φ角应接近-57°，ψ角应接近-47°

4. **评估侧链排布与序列特征**：
   - 所有R基应朝向螺旋外侧
   - 排查是否存在破坏因素：连续Gly、Pro残基、或同种电荷残基密集区

5. **识别特殊类型（如适用）**：
   - 若为两亲α-螺旋，确认亲水与疏水残基分别集中在螺旋两侧

若所有核心特征均满足，则判定该片段为α-螺旋二级结构。